5.3　名校考研真题详解

一、选择题

1维持蛋白质三维结构构象的主要因素是（　　）。[上海交通大学2017研]

A．氨基酸组成、顺序和数目

B．氢键、盐键、范德华力和疏水力等构象维系力

C．温度、pH、离子强度等外部条件

D．肽链间的二硫键

E．各个氨基酸间彼此相连的肽键

【答案】B

【解析】氨基酸组成、顺序和数目决定蛋白质的一级结构。蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。

2每个蛋白质分子必定具有的结构是（　　）。[中国科学技术大学研]

A．α-螺旋

B．β-折叠

C．三级结构

D．四级结构

【答案】C

3红外光谱可用来测定蛋白质的二级结构，其检测的基本原理是（　　）。[中国科学院2007研]

A．电子跃迁

B．顺磁共振

C．化学键振动

D．微波发热

【答案】C

【解析】在有机物分子中，组成化学键或官能团的原子处于不断振动的状态，其振动频率与红外光的振动频率相当。所以，用红外光照射有机物分子时，分子中的化学键或官能团可发生振动吸收，不同的化学键或官能团吸收频率不同，在红外光谱上将处于不同位置，从而可获得分子中含有何种化学键或官能团的信息。因此答案选C。

4在pH＝7的水溶液中，下列多聚氨基酸中能自发形成α-螺旋的是（　　）。[厦门大学2009研]

A．Poly-Pro

B．Poly-Ala

C．Poly-His

D．Poly-Glu

【答案】B

二、填空题

1蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是______和______键能有不同的程度的转动。[厦门大学2014研；华中师范大学1996研]

【答案】C_α-C；C_α-N

【解析】蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是肽键，按C_α-CO-NH-C单位规则地重复排列成多肽链，这种重复的结构，称为肽单位，由于C_α-N和C_α-C都是单键，所以它们可以自由旋转，旋转的角度不同，就导致多肽链的构象也不同。

2蛋白质二级结构的主要形式，可以是______、______、______；维持蛋白质空间构象的非共价键有______、______、______和______。[北京师范大学研；上海交通大学研；中国科学院研；南京大学研；中山大学研]

【答案】α螺旋；β折叠片；β转角；氢键；盐键；疏水作用；范德华力

3在已经发现的蛋白质的二级结构中，最为紧凑的是______，最为松散的是______。依据二级结构的分布，球蛋白被分为______、______、______、______等四大类。主要由β-折叠组成的纤维蛋白是______。[中国科技大学2007研]

【答案】α螺旋；无规卷曲；全α-结构蛋白质；α，β-结构蛋白质；全β-结构蛋白质；富含金属或二硫键蛋白质；丝心蛋白

三、判断题

1α-螺旋具有电偶极，氨基端带正电，羧基端带负电。（　　）[浙江大学2018研]

【答案】对

2蛋白质的三级结构决定于它的氨基酸顺序。（　　）[中国科学院2003研]

【答案】对

【解析】蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构这一原则目前基本上仍是正确的。但是是有条件的，例如同样一条肽链，在存在变性剂的条件下是松散的。现在所说的蛋白质的三级结构取决于它的氨基酸序列是指在生理条件下，蛋白质的一级结构和其三级结构之间的特定的对应关系。典型的例子是牛胰核糖核酸酶的二硫键被还原，肽链松散后，经适当的条件，致使肽链中的二硫键正确配对，此时肽链仍能呈现具有生物活性的天然构象。当前有相当多的蛋白质工程的例子可以说明，肽链中某些残基的突变可以引起突变蛋白的构象改变。

3蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是一个意思。（　　）[中国科学技术大学研；江苏大学研]

【答案】错

【解析】亚基与肽链的关系。亚基是肽链，但肽链不一定是亚基。例如，胰岛素A链与B链，经共价的-S-S-键连接成胰岛素分子，A链与B链不是亚基。

4二硫键和蛋白质的三级结构密切相关，因此没有二硫键的蛋白质就只有一级和二级结构。（　　）[中国科学院研]

【答案】错

【解析】二硫键是三级结构形成以后，稳定三级结构的作用力，不是三级结构形成的驱动力，同时三级结构的形成与是否有二硫键无关。

5膜蛋白的跨膜区域都形成α-螺旋结构。（　　）[南开大学研]

【答案】错

【解析】膜蛋白的跨膜区域结构主要包括α-螺旋和β-桶状结构。

6原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白，每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。（　　）[四川大学2015研]

【答案】对

四、名词解释题

1结构域[中山大学2018研；华中师范大学2009；研华东师范大学2008]

答：结构域是指超二级结构在空间上进一步聚集形成的紧密稳定的在蛋白质分子上明显可分的类似球状的结构。通常结构域都具有一定的功能，它是相对独立的紧密球状实体。

2蛋白质一级结构[北京师范大学2018研]

答：蛋白质的一级结构是指组成蛋白质的多肽链的数目、多肽链的氨基酸顺序及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。

五、问答题

1计算一个含有126个AA残基的多肽，若呈α-螺旋状态，其长度为多少nm。若呈β-折叠结构，长度为多少nm？[河北师范大学研]

答：（1）18.9nm。多肽链形成的α-螺旋，每个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距为0.54nm，相邻的氨基酸之间的垂直距离为0.15nm，126个AA残基的多肽形成α-螺旋后共用螺旋123/3.6个，螺距为0.54nm，所以形成的α-螺旋的长度应为126×0.54/3.6，结果为18.9nm，另外，我们也可依据氨基酸每个基绕轴旋转上升的距离进行计算，即126×0.15＝18.90（nm），结果一致。

（2）45.36nm。多肽链若形成β-折叠结构时，同理，由于每一个氨基酸残基在β-伸展结构中为0.36nm，所以我们可以获得其长度为：126×0.36＝45.36（nm）

2试列表比较核酸与蛋白质的结构与作用力。[华中科技大学2007研]

答：核酸与蛋白质的结构与作用力的比较如表5-8所示。

表5-8

六、论述题

什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？[中国药科大学2005研]

答：蛋白质的二级结构是指多肽主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。维系二级结构的力是氢键。

天然蛋白质的二级结构主要有三种基本类型：α-螺旋、β-折叠和β-转角。

（1）α螺旋：α螺旋结构是Pauling和Corey在1951年提出来的，纤维状蛋白和球状蛋白中均存在α-螺旋结构，它是蛋白质主链的典型结构形式。α-螺旋结构的特点是：

①蛋白质多肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，每上升一圈相当于向上平移0.54nm，即每个氨基酸残基向上升高0.15nm，每个氨酸酸残基沿中心轴旋转100°。

②α-旋的稳定性是靠链内氢键维持的，相邻的螺圈之间形成键内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行，氢键是由每个氨基酸残基的N-H与前面隔3个氨基酸的C＝O形成，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此α-螺旋相当稳定。

③α-螺旋中氨基酸残基的侧键伸向外侧。螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然蛋白质α-螺旋，绝大多数都是右手螺旋。

（2）β-折叠结构：这种结构也是Pauling等人提出来的，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构，β-折叠是两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，靠链间氢键连结为片层结构。β-折叠结构的特点是：

①β-折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm（反平行式）及0.325nm（平行式）。

②肽链按层排列，靠链间氢链维持其结构的稳定性，β-折叠结构的氢键是由相邻肽键主链上的N-H和C＝O之间形成的。

③相邻肽链走向可以平行，也可以反平行，肽链的N端在同侧为平行式，不在同侧为反平行式，（即相邻肽链的N端一顺一倒地排列），从能量角度考虑，反平行式更为稳定。

④肽链中氨基酸残基的R侧链交替分布在片层的上下。

β转角：在球状蛋白质中存在的一种二级结构。当蛋白多肽链以180°回折时，这种回折部分就是β-转角，它是由第一个氨基酸残基的C＝O与第四个氨基酸残基的N-H之间形成氢键.产生一种不很稳定的环形结构。由于β转角结构，可使多肽链走向发生改变。目前发现的β-转角多数都处处在球状蛋白质分子的表面，在这里改变多肽键的方向的阻力比较小。